Valintakoe B: Lääketiede ja biotieteet
Mitkä ovat proteiinin rakennetasot?
Proteiinin rakennetta kuvataan neljällä tasolla, jotka rakentuvat toistensa päälle. Primäärirakenne on aminohappojen järjestys, sekundäärirakenne α-kierteet ja β-laskokset, tertiäärirakenne koko ketjun kolmiulotteinen laskostuminen ja kvaternäärirakenne useamman ketjun liittyminen yhteen. Proteiinin toiminta riippuu sen kolmiulotteisesta muodosta, ja muoto määräytyy lopulta aminohappojärjestyksestä, jonka geeni koodaa.
Primäärirakenteessa aminohapot ovat liittyneet toisiinsa peptidisidoksilla, jotka ovat kovalenttisia. Sekundäärirakenteen α-kierteet ja β-laskokset pysyvät koossa peptidiketjun rungon vetysidoksilla.
Tertiäärirakenteen pitävät koossa sivuketjujen väliset vuorovaikutukset: ionisidokset, vetysidokset, dispersiovoimat ja kysteiinien väliset kovalenttiset rikkisillat. Vesiliuoksessa laskostumista ohjaa se, että poolittomat sivuketjut hakeutuvat molekyylin sisään ja pooliset jäävät pinnalle.
Kvaternäärirakenne on vain proteiineilla, joissa on useampi ketju. Hemoglobiinissa on kaksi alfa- ja kaksi beetaketjua. Denaturaatiossa lämpö, voimakas pH:n muutos tai jokin kemikaali katkoo rakennetta ylläpitäviä heikkoja sidoksia. Muoto ja toiminta katoavat, mutta peptidisidokset ja aminohappojärjestys säilyvät.
Esimerkki
Hemoglobiinissa on kaksi 141 aminohapon alfaketjua ja kaksi 146 aminohapon beetaketjua. Montako peptidisidosta molekyylissä on, ja montako vesimolekyyliä vapautui niiden muodostuessa?
- Ketjussa, jossa on n aminohappoa, on n − 1 peptidisidosta.
- Alfaketjut: 2 · 140 = 280 peptidisidosta. Beetaketjut: 2 · 145 = 290 peptidisidosta.
- Yhteensä 280 + 290 = 570 peptidisidosta.
- Jokaisen peptidisidoksen muodostumisessa vapautuu yksi vesimolekyyli, joten vettä vapautui 570 molekyyliä.
Tyypillinen virhe
Denaturaation luullaan usein katkaisevan peptidisidokset. Se purkaa vain laskostuneen muodon. Peptidisidosten katkaisu on hydrolyysiä, jota ruoansulatuksessa tekevät proteaasientsyymit.
Valintakokeessa B
Biomolekyylit kuuluvat lukion kemiaan ja biologiaan, ja valintakoe B yhdistää nämä aineet samaan osioon. Rakennetason ja sitä ylläpitävän sidoksen yhdistäminen auttaa, kun aineistossa kuvataan proteiinin toiminnan muutos.
Missä kurssissa tämä opetetaan
SmartVK:n valintakoe B -kurssin luvussa 15: Orgaaninen kemia, biomolekyylit ja entsyymit. Katso kurssin sisältö.
Kysymyksiä
Mikä on denaturaatio?
Denaturaatio on proteiinin kolmiulotteisen rakenteen purkautuminen, kun sitä koossa pitävät heikot sidokset katkeavat. Sen voivat aiheuttaa kuumuus, voimakas pH:n muutos, suolat tai orgaaniset liuottimet, ja proteiini menettää toimintansa. Esimerkiksi keitetyn kananmunan valkuainen muuttuu kiinteäksi ja valkoiseksi denaturaation vuoksi.
Miksi yksi aminohappomuutos voi muuttaa proteiinin toimintaa?
Aminohapon sivuketjun ominaisuudet vaikuttavat siihen, miten ketju laskostuu ja mihin se sitoutuu. Jos poolinen tai varautunut aminohappo vaihtuu poolittomaan, laskostuminen tai vuorovaikutus muiden molekyylien kanssa voi muuttua. Sirppisoluanemiassa yksi glutamiinihappo vaihtuu valiiniksi, ja hemoglobiinimolekyylit alkavat takertua toisiinsa.